ИСТИНА

Известно, что в процессе морфогенеза некоторые бактериофаги для фолдинга своих белков используют шаперонин GroEL бактерии-хозяина. Так, фаг лямбда использует GroEL вместе с его кошаперонином – GroES, а функцию кошаперонина у фагов Т4 и RB49 выполняют их собственные белки (gp31 и CocO, соответственно). Поиск шаперонинов по базам данных позволил выявить ряд белков, кодируемых бактериофагами семейств Myoviridae и Podoviridae, которые аннотированы как GroEL-подобные белки. Проведен биоинформатический анализ этих белков в сравнении с клеточными и митохондриальными шаперонинами. Несмотря на наличие высококонсервативных сайтов связывания с АТФ и Mg2+, характерных для всех известных шаперонинов, в целом фаговые GroEL-подобные белки имеют низкую степень гомологии между собой и не формируют монофилетическую группу, однако на филогенетическом древе они расположены несколько ближе к бактериальным шаперонинам. Получены и охарактеризованы два GroEL-подобных белка: gp146 и gp246, кодируемые бактериофагами EL P. aeruginosa и OBP P. Fluorescens, соответственно. В опытах in vitro показано, что оба фаговых белка обладают шаперонными свойствами и препятствуют термической инактивации и агрегации фаговых эндолизинов. Фаговые шаперонины обладают слабой АТФазной активностью и, в отличие от бактериального GroEL, функционируют без кошаперонинов. Шаперонин фага EL обладает архитектурой, характерной для большинства известных шаперонинов, и состоит из двух состыкованных гептамерных колец, а шаперонин ОВР является гептамером.