ИСТИНА

Спектроскопия ЯМР – один из важнейших биофизических методов, предоставляющих уникальную информацию о строении белков в растворе, их динамических свойствах, а также о межмолекулярных взаимодействиях, в которых они участвуют. Вместе с тем, традиционные методы ЯМР позволяют изучать лишь сравнительно небольшие биомолекулы. Для изучения белков с молекулярной массой более 30-35 кДа необходимо их дейтерирование, использование специальных методов изотопного обогащения и методик измерения спектров ЯМР, а также использование парамагнитных зондов. В докладе представлены результаты изучения методами спектроскопии ЯМР полноразмерного фактора терминации трансляции eRF1 человека (50 кДа), формиатдегидрогеназы Staphylococcus aureus (димер 84 кДа) и неорганической пирофосфатазы из Mycobacterium tuberculosis (гексамер, 105 кДа). Для каждого из этих белков разработаны оптимальные методы изотопного обогащения, позволившие получить спектры ЯМР высокого качества и выполнить отнесение сигналов 1H, 15N и 13C белковых цепей. Для изучения крупных метилтрансфераз (МТаз), прочно связывающих кофактор S-аденозил-L-метионин (SAM), синтезирована серия новых производных SAM, содержащих спиновые метки. Изучено связывание синтезированных соединений с метилтрансферазой WBSCR27, ассоциированной с синдромом Вильямса-Бойрена.