ИСТИНА

Биоинформатический анализ протеома дрожжей выявил наибольшую представленность амилоидогенных белков в клеточной стенке (КС) [1]. Для некоторых из них известны функции. Вgl2p —консервативный, мажорный нековалентно закрепленный белок, присутствие которого в КС показано для многих видов дрожжей, таких как S. cerevisiae, C. albicans, A. Fumigatus, некоторые виды Hansenula . Можно предполагать, что Bgl2p, играет определяющую роль в вирулентности патогенных видов дрожжей: делеция гена BGL2 снижает способность этих микроорганизмов к заражению [2]; этот белок может выполнять роль адгезина [3]. Нами было показано, что Bgl2p устойчив к гидролизу трипсином и протеиназой К в составе КС, а также не может быть экстрагирован из нее с помощью 1 % раствора Дс-Na в воде при 37 °C в отличие от всех других нековалентно закрепленных в полисахаридном каркасе белков КС [4]. Bgl2p, выделенный из КС S. cerevisiae, способен образовывать структуры, которые имеют фибриллярную морфологию [4,5], отчетливо выявляемую при микроскопических исследованиях (см. рисунок). При окрашивании амилоид-специфичным красителем КК демонстрируют зеленое двулучепреломление [4]. Выделенный из КС белок Bgl2p индуцирует специфическую флуоресценцию ТТ и демонстрирует спектр, характерный для белка, обогащенного β-структурой [4,6]. При нейтральных и слабокислых значениях рН-среды выделенный из клеточной стенки Bgl2p фибриллизуется, тогда как уже при слабощелочных значениях рН данный белок теряет способность формировать амилоидные фибриллы [6,7]. Механизм образования фибрилл с участием Bgl2p в КС, еще только предстоит выяснить.