ИСТИНА

Рафт-структуры представляют собой устойчивые к воздействию неионными детергентами мембранные компартменты, которые богаты холестерином и содержат целый ряд различных белков, относящихся, в основном, к сигнальным системам клетки. Одним из ключевых белковых компонентов рафт-структур является кавеолин-1 – интегральный мембранный белок с молекулярной массой 22 кДа, способный связывать холестерин и принимающий участие в его транспорте. Cчитается, что кавеолин-1, являясь структурным компонентом мембранных рафтов, взаимодействует с сигнальными белками посредством специального “поддерживающего” цитоплазматического домена (аминокислоты Phe81-Arg101), и, таким образом, организует их сигнальную активность. Установлено, что рафт-структуры присутствуют в наружных сегментах фоторецепторных клеток и содержат целый ряд белков – участников фототрансдукции, одним из которых является Са2+-сенсор рековерин. Настоящая работа посвящена исследованию влияния рафт-структур на Са2+-зависимую функциональную активность рековерина, а также изучению роли кавеолина-1, в регуляции этой активности. Установлено, что присутствие мембран, обогащенных рафт-структурами, практически не сказывается на эффективности ингибирования рековерином родопсинкиназы, однако при этом наблюдается существенный сдвиг Са2+-зависимости этого процесса в сторону низких концентраций катиона. Показано, что именно кавеолин-1 выступает в качестве компонента рафт-структур, оказывающего влияние на Са2+-связывающие свойства рековерина, а значит и на Са2+-зависимость регуляции этим белком процесса фосфорилирования родопсина. Так, присутствие пептидного фрагмента Phe81-Arg101 кавеолина-1 повышает сродство рековерина к ионам кальция, что и отражается на Са2+-зависимых функциональных свойствах последнего. Высказано предположение, что присутствие рековерина в рафт-структурах, содержащих кавеолин-1, может быть одним из факторов, способствующих адаптации исходно низкой Са2+-чувствительности этого Са2+-сенсора к внутриклеточной концентрации катиона.