Аннотация:Ангиотензинпревращающий фермент представляет собой мембраносвязанную
цинкзависимую пептидазу, которая катализирует превращение декапептида
ангиотензина I в мощный вазопрессорный октапептид ангиотензин II путем
удаления двух С-концевых аминокислот. Хорошо известно, что АПФ является
ключевой частью ренин-ангиотензиновой системы, которая регулирует кровяное
давление.
Есть ряд предпосылок к изучению взаимодействия АПФ с различными белками.
Например, есть данные о том, что лизоцим связывается с АПФ и тем самым
ухудшает его шеддинг с поверхности клеточной мембраны. Ранее уже была
получена константа связывания для комплекса АПФ из легких быка с
модифицированным флуоресцентной меткой лизоцимом человека. Еще в
литературе есть данные о том, что в сперматозоидах локализован лизоцим-
подобный белок 1 (SLLP1), который отвечает за адгезию спермотозоидов к
яйцеклетке, что напрямую связано с эффективностью оплодотворения. Также
тестикулярный АПФ принимает участие в репродуктивной функции.
Помимо лизоцима с АПФ связывается человеческий сывороточный альбумин,
оказывая ингибирующее действие, а с лизоцимом еще связывается человеческий
иммуноглобулин G, что наводит на мысль об образовании тройного комплекса с
АПФ, лизоцимом и иммуноглобулином G.
Исходя из всех предпосылок, было важно изучить взаимодействие АПФ человека с
разными белками как качественно, так и количественно. Это представляет
ценность, так как все перечисленные выше белки содержатся в биологических
жидкостях и их взаимодействие может быть физиологически значимым для
человека. Таким образом, целью данной работы является исследование
мультибелковых комплексов с участием АПФ.