|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЧЕСКИХ СВОЙСТВ РЕГУЛЯТОРНОЙ ЕДИНИЦЫ ТОНКОЙ НИТИ В СЕРДЕЧНОЙ МЫШЦЕ МЕТОДОМ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИдипломная работа (Специалист)
- Научные руководители: Кубасова Н.А., Цатурян А.К.
- Автор: Д.М. Ершова
- Тип: Специалист
- Организация, в которой проходила защита: МГУ имени М.В. Ломоносова
- Год защиты: 2023
- Аннотация: В работе представлены результаты полноатомного МД моделирования структуры тонкой нити сердечной мышцы человека, состоящей из 26 мономеров актина и 4 мономеров тропомиозина, в отсутствие и в присутствии мутаций D137L и G126R в тропомиозине. С помощью специально написанных программ и скриптов найдены и проанализированы молекулярно-динамические характе- ристики моделей. Анализ водородных связей между тропомиозиновыми тяжами и нитями актина показывает, что двойная мутация D137L/G126R в обеих спира- лях Tpm стабилизирует структуру тонкого филамента в его центральной части. Наиболее интересной для анализа является вторая половина МД-моделирования, а именно промежуток между 50 нс и 102.4 нс, так как на этом участке для обе- их моделей флуктуации относительно стационарного положения минимальны. Полученная оценка персистентной длины для комплекса с диким тропомизо- ном в 11.19-12.02 нм сопоставима с оценкой в 11нм, полученной c помощью МД-моделирования[16] и близка к оценке в 10 нм, полученной в результате прямых измерений [Fan, Saunders, Voth, 2012]. По результатам расчетов изгибной жесткости исследуемых моделей наличие замен одновременно двух высококон- сервативных неканонических остатков Asp137 и Gly126 на канонические остатки Leu и Arg соответственно увеличивают изгибную жесткость тонкого филамента сердечной мышцы человека на 12-19%. При этом значения изгибной жесткости, полученной для актиновой нити с Tpm D137L/G126R в 6.3 нм близка к нижней границе оценки (6,6 ± 0,6) нм, полученной в результате экспериментов в искусственной подвижной системе.
- Добавил в систему: Кубасова Наталия Алексеевна