Аннотация:Показано, что в условиях, имитирующих тепловой шок (в процессе инкубации при 43оС), малые белки теплового шока (Hsp27wt, Hsp27 3D, a-кристаллин) не оказывают влияния на инактивацию АТРазы S1 и целого миозина. Методом дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) показано, что Hsp27 3D не оказывает влияния на тепловую денатурацию S1.
Различными методами исследовано влияние малых белков теплового шока Hsp27 wt и Hsp27 3D на агрегацию S1 в процессе инкубации при 43оС. Показано, что в этих условиях оба исследованных
sHsp подавляют тепловую агрегацию S1, причем Hsp27 3D (мутант Hsp27, имитирующий происходящее in vivo фосфорилирирование Hsp27 по остаткам Ser15, Ser78 и Ser82) делает это эффективнее, чем Hsp27 дикого
типа. Методом аналитического соосаждения показано, что в условиях, имитирующих тепловой шок, Hsp27 3D образует комплексы с частично или полностью денатурированным S1, в которых весовое соотношение
S1/Hsp27 3D близко к 1:1.