|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
Свойства мутантов пенициллинацилазы из Escherichia coli по положению 145 и 149 альфа субъединицы, 71, 384, 385 бета субъединицы в реакциях ацилирования аминосоединений и стереоселективного гидролиза амидовдиссертация
- Научные руководители: Швядас В.К., Гуранда Д.Ф.
- Автор: Ямскова Ольга Васильевна
- Дата защиты: 29 марта 2011 года
- Шифр диссертационного совета: Д 501.001.59 (совет Д 053.05.76 до 1999 г.)
- Организация: МГУ имени М.В. Ломоносова
- Область знаний: Химия
- Специальность: 02.00.15 - Кинетика и катализ
- Тип диссертации: Кандидатская
- Ведущая организация: Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН
- Организация, в которой выполнялась работа: Факультет биоинженерии и биоинформатики МГУ, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ
- Оппоненты: Кочетков К.А., Ефременко Е.Н.
-
Аннотация:
Показана возможность значительного улучшения каталитических свойст пенициллинацилазы из E. coli путём замены единичных аминокислотных остатков в структуре фермента. Путем замены βPhe71Leu и αArg145Leu можно увеличить каталитическую активность и стереоселективность в реакциях ферментативного гидролиза N-ацильных производных аминоспиртов, а также эффективность ацильного переноса и стереоселективность в реакциях ацилирования аминоспиртов. Путем замены αArg145Leu можно увеличить нуклеофильную реакционную способность аминов, аминоспиртов и эфиров аминокислот в реакциях ферментативного ацильного переноса. Путем замены αSer149Arg можно увеличить нуклеофильную реакционную способность 6-аминопенициллановой кислоты в реакции ферментативного синтеза ампициллина. Путем введения глутамата в положении 149 альфа-цепи можно увеличивать стабильность пенициллинацилазы.
- Добавил в систему: Швядас Витаутас-Юозапас Каятоно