ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
|
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
Впервые предложен механизм тепловой денатурации F-актина, главной особенностью которого является то, что актиновый филамент не денатурирует весь целиком, как зачастую считалось ранее. Напротив, необратимой тепловой денатурации актиновых субъединиц в филаменте предшествуют, по крайней мере, две обратимые стадии – диссоциация субъединиц с концов актиновых филаментов и высвобождение из них прочно связанной АДФ. Результаты экспериментов, проведенных методом ДСК, впервые позволили выявить два совершенно противоположных эффекта актин- связывающего белка кофилина на тепловую денатурацию F-актина. Показано, что при стехиометрическом связывании (т.е. при полном насыщении актина кофилином) кофилин заметно увеличивает термостабильность как мономерного G-актина, так и филаментов F-актина. Оказалось, однако, что при низких концентрациях кофилин дестабилизирует актиновые филаменты, заметно смещая максимум теплового перехода F-актина в сторону более низких температур. Дестабилизация F-актина кофилином происходила с высокой кооперативностью и наблюдалась даже при очень низких концентрациях кофилина (при молярном отношении кофилин/актин, равном 1:100 – 1:200). На основании этих данных был сделан вывод о том, что кофилин, взаимодействуя с F-актином, стабилизирует только те субъединицы актина, с которыми он непосредственно связывается, но дестабилизирует множество свободных от кофилина соседних субъединиц в актиновом филаменте.