Binding of ouabain and marinobufagenin leads to different structural changes in Na,K-ATPase and depends on the enzyme conformation

Klimanova, E.A.; Petrushanko, I.Y.; Mitkevich, V.A.; Anashkina, A.A.; Orlov, S.N.; Makarov, A.A.; Lopina, O.D.

Информация о цитировании статьи получена из Web of Science, Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 5 апреля 2017 г.

Авторы: Klimanova Elizaveta A., Petrushanko Irina Yu, Mitkevich Vladimir A., Anashkina Anastasia A., Orlov Sergey N., Makarov Alexander A., Lopina Olga D.
Журнал: FEBS Letters
Том: 589
Номер: 19 Pt B
Год издания: 2015
Издательство: Elsevier BV
Местоположение издательства: Netherlands
Первая страница: 2668
Последняя страница: 2674
DOI: 10.1016/j.febslet.2015.08.011
Аннотация: Abstract Ion pump, Na,K-ATPase specifically binds cardiotonic steroids (CTS), which leads to inhibition of the enzyme activity and activation of signaling network in the cell. We have studied interaction of Na,K-ATPase with CTS of two different types – marinobufagenin and ouabain. We have shown that both CTS inhibit activity of Na,K-ATPase with the same Ki values, but binding of ouabain is sensitive to the conformation of Na,K-ATPase while binding of marinobufagenine is not. Furthermore, binding of ouabain and marinobufagenin results in different structural changes in Na,K-ATPase. Our data allow to explain the diversity of effects on the receptor function of Na,K-ATPase caused by different types of CTS.
Добавил в систему: Климанова Елизавета Андреевна

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ЦЭМИ РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ЦЭМИ РАН

Binding of ouabain and marinobufagenin leads to different structural changes in Na,K-ATPase and depends on the enzyme conformationстатья

Прикрепленные файлы