|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
Interaction of chloramphenicol tripeptide analogues with the ribosomeстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 9 июня 2016 г.
- Авторы: Tereshchenkov A.G., Shishkina A.V., Tashlitsky V.N., Korshunova G.A., Bogdanov A.A., Sumbatyan N.V.
- Журнал: Biochemistry (Moscow)
- Том: 81
- Номер: 4
- Год издания: 2016
- Издательство: Pleiades Publishing, Ltd
- Местоположение издательства: Road Town, United Kingdom
- Первая страница: 392
- Последняя страница: 400
- DOI: 10.1134/S000629791604009X
- Аннотация: The chloramphenicol peptide analogues containing tripeptide fragments of regulatory “stop peptides”: MRL, IRA, IWP, were synthesized. The ability of the compounds to form complexes with E. coli ribosomes was studied using fluorescence polarization assay, the dissociation constants value were in the range 4.3 - 10 mkM. These results support the importance of the peptide moiety for efficient ribosome binding, the modification of the amino group of chloramphenicol base with tripeptides leads to ~100-fold decrease in the dissociation constant values. Interaction of the chloramphenicol peptide analogues with ribosome were simulated by means of molecular docking and the most probable contacts of “stop-peptides” with the elements of nascent peptide exit tunnel were identified.
- Добавил в систему: Сумбатян Наталия Владимировна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | bcm_0392.pdf | 679,9 КБ | 5 апреля 2016 [sumbatyan] | |
| 2. | Supplementary information | tereshchenkov_suppl.pdf | 162,6 КБ | 5 апреля 2016 [sumbatyan] |