Structural plasticity and thermal stability of the histone-like protein from Spiroplasma melliferum are due to phenylalanine insertions into the conservative scaffold

Timofeev, V.I.; Altukhov, D.A.; Talyzina, A.A.; Agapova, Y.K.; Vlaskina, A.V.; Korzhenevskiy, D.A.; Kleymenov, S.Y.; Bocharov, E.V.; Rakitina, T.V.

Информация о цитировании статьи получена из Web of Science, Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 19 марта 2019 г.

Авторы: Timofeev Vladimir I., Altukhov Dmitry A., Talyzina Anna A., Agapova Yulia K., Vlaskina Anna V., Korzhenevskiy Dmitry A., Kleymenov Sergey Yu, Bocharov Eduard V., Rakitina Tatiana V.
Журнал: Journal of Biomolecular Structure and Dynamics
Том: 36
Номер: 16
Год издания: 2018
Издательство: Adenine Press
Местоположение издательства: United States
Первая страница: 4392
Последняя страница: 4404
DOI: 10.1080/07391102.2017.1417162
Добавил в систему: Тимофеев Владимир Игоревич

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ЦЭМИ РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ЦЭМИ РАН

Structural plasticity and thermal stability of the histone-like protein from Spiroplasma melliferum are due to phenylalanine insertions into the conservative scaffoldстатья