Аннотация:Предположение, которое легло в основу данной работы, сделано на основании проведенных намиисследований, которые показали, что гигантские мультидоменные мышечные белки семейства ти-тина (изоформы титина и паралоги миозинсвязывающего белка С) формируют амилоидные агрега-ты in vitro. С помощью набора методов, в том числе рентгеновской дифракции, мы выявили ряд осо-бенностей амилоидной агрегации вышеупомянутых белков: 1) способность агрегировать при сни-жении ионной силы и значении pH 7,0; 2) высокую скорость агрегации; 3) формирование агрегатов,имеющих четвертичную структуру, напоминающую кросс-β-структуру, свойственную многим ами-лоидам; 4) отсутствие изменений во вторичной структуре при формировании амилоидо-подобныхагрегатов; 5) частичную обратимость амилоидной агрегации. В данной работе мы задаемся вопро-сами: «Возможна ли амилоидная агрегация этих белков in vivo? И если да, то в чем может заключать-ся функциональное значение подобной агрегации в мышечной клетке?» Мы полагаем, что в про-цессе мышечного сокращения в саркомере могут формироваться временно образующиеся амилои-до-подобные структуры при взаимодействии отдельных молекул мультидоменных мышечныхбелков. Такие изменения, несомненно, будут сопровождаться увеличением жесткости саркомерови мышцы в целом, что может играть положительную роль в предотвращении неблагоприятных по-следствий для мышцы при экстремальных физических нагрузках.