|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
The βD484N mutant of penicillin acylase from Escherichia coli is more resistant to inactivation by substrates and can effectively perform peptide synthesis in aqueous mediumстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 9 июня 2015 г.
- Авторы: Shcherbakova T.A., Panin N.V., Suplatov D.A., Shapovalova I.V., Svedas V.K.
- Журнал: Journal of Molecular Catalysis - B Enzymatic
- Том: 112
- Год издания: 2015
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 66
- Последняя страница: 68
- DOI: 10.1016/j.molcatb.2014.11.015
- Аннотация: The computationally designed βD484N mutant of penicillin acylase from Escherichia coli was shown to be more stable at alkaline conditions, resistant to inactivation by high substrate concentrations and able to catalyze preparative peptide synthesis in aqueous medium more effectively. The ability of the βD484N mutant to operate in alkaline aqueous medium allowed to reach up to 80% yields of D-phenylglycine-derived peptide synthesis from equimolar substrate mixtures while with the wild type penicillin acylase conversion was below 17%.
- Добавил в систему: Суплатов Дмитрий Андреевич