|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
Inhibition of membrane-bound cytochrome c oxidase by zinc ions: high-affinity Zn2+-binding site at the P-side of the membraneстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Vygodina T., Zakirzyanova W., Konstantinov A.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 582
- Номер: 30
- Год издания: 2008
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 4158
- Последняя страница: 4162
- Аннотация: In the presence of the uncoupler, external zinc ions inhibit rapidly turnover of cytochrome c oxidase reconstituted in phospholipid vesicles or bound to the membrane of intact mitochondria. The effect is promoted by electron leaks into the oxidase during preincubation with Zn(2+). Inhibition of liposome-bound bovine cytochrome oxidase by external Zn(2+) titrates with a K(i) of 1+/-0.3 microM. Presumably, the Zn(2+)-binding group at the positively charged side is not reactive in the oxidized enzyme, but becomes accessible to the cation in some partially reduced state(s) of the oxidase; reduction of Cu(B) is tentatively proposed to be responsible for the effect.
- Добавил в систему: Выгодина Татьяна Владимировна