|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ЦЭМИ РАН |
||
Deletion of the short N-terminal extension in OCP reveals the main site for FRP bindingстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 30 августа 2017 г.
- Авторы: Sluchanko Nikolai N., Slonimskiy Yury B., Marcus Moldenhauer, Thomas Friedrich, Maksimov Eugene G.
- Журнал: FEBS Letters
- Номер: 591(12)
- Год издания: 2017
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 1667
- Последняя страница: 1676
- DOI: 10.1002/1873-3468.12680
- Аннотация: The Orange Carotenoid Protein (OCP) plays a key role in cyanobacterial photoprotection. Photoconversion entails structural rearrangements in OCP required for its binding to phycobilisome inducing excitation energy dissipation, whereas the fluorescence recovery protein (FRP) is required for OCP detachment. It is considered that OCP interacts with FRP only in the photoactivated state, however, the binding site for FRP is currently unknown. As an important stabilizing element in orange OCP, the short αA-helix within the N-terminal extension (NTE) binds to OCP’s C-terminal domain (CTD), but unfolds upon photoactivation and interferes with phycobilisome binding. Here we demonstrate that the NTE shares specific structural and functional similarities with FRP and discover the main site of OCP-FRP interactions in the OCP-CTD.
- Добавил в систему: Максимов Евгений Георгиевич
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | Sluchanko_et_al-2017-FEBS_Letters.pdf | 774,5 КБ | 3 июня 2017 [emaksimoff] |